Propiedades
de las proteínas
- Especificidad
- Desnaturalización
Clasificación
de las proteínas
Funciones y
ejemplos de proteínas
Indice
de Biología
Las proteínas son biomóleculas
formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas
moléculas que reciben el nombre de aminoácidos
y serían por tanto los monómeros unidad. Los
aminoácidos están unidos mediante enlaces
peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un
péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10,
se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama
polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de
proteína.
Inicio de proteínas
Los aminoácidos se caracterizan por
poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino
(-NH2).
Las otras dos
valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Según éste se distinguen
20 tipos de
aminoácidos.
Inicio de proteínas
En disolución acuosa, los
aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es
decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y
quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como
(-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los
aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada
zwitterion
Inicio de proteínas
Los péptidos están formados por
la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace
covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino
del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
El enlace
peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir,
presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
Si pinchas aquí podrás
ver en animación la formación del enlace
peptídico.
Inicio de proteínas
La organización de una
proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el
espacio.
Inicio de proteínas
La estructura primaria es la
secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una
proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
Inicio de proteínas
La estructura secundaria es la disposición de la
secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
- la a(alfa)-hélice
- la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre
el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma
de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o
fibroína.
Inicio de proteínas
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando
una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la
secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en
agua y así realizar funciones de transporte ,
enzimáticas , hormonales,
etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos
de enlaces:
- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene
azufre.
- los puentes de hidrógeno
- los puentes eléctricos
- las interacciones hifrófobas.
Inicio de proteínas
Esta estructura informa de la
unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada
una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de
protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro
como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
Inicio de proteína
- Especificidad.
La
especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada
función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada
individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas
son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la
construcción de "árboles filogenéticos"
- Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de
la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura.
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta
y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína
soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura,
( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su
anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
Principio de
proteínas
Se clasifican en :
- HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
- HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no
proteínico, que se denomina "grupo prostético
HOLOPROTEÍNAS
Globulares |
Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
|
Fibrosas |
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
|
HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteínas |
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante |
Lipoproteínas |
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la
sangre. |
Nucleoproteínas |
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas |
Cromoproteínas |
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
|
Principio de
proteínas
Estructural |
Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis. |
Enzimatica |
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores
de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí. |
Hormonal |
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas |
Defensiva |
Inmunoglobulina
Trombina y fibrinógeno |
Transporte |
Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos |
Reserva |
Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbúmina, de la leche |
Principio de
proteínas